Dímer (bioquímica)

En bioquímica, un dímer proteic o, senzillament, dímer és un complex macromolecular (o multímer) format per dos monòmers proteics (és a dir, dues proteïnes individuals), els quals solen estar units mitjançant interaccions no covalents. Moltes macromolècules, com ara les proteïnes o els àcids nucleics, formen dímers. El terme «dímer» prové de l'arrel que significa «dues parts»: di- + -mer. Un dímer proteic és un tipus d'estructura quaternària de les proteïnes.

Un homodímer proteic està format per dues proteïnes idèntiques, mentre que un heterodímer proteic està format per dues proteïnes diferents.

En bioquímica, la majoria dels dímers no estan units per enllaços covalents. Un exemple d'heterodímer no covalent és l'enzim transcriptasa inversa, que es compon de dues cadenes d'aminoàcids diferents.^[1] Una excepció són elsímers units per ponts disulfur, com és el cas de la proteïna homodimèrica NEMO.^[2]

Algunes proteïnes contenen dominis especialitzats per garantir la dimerització (dominis de dimerització) i l'especificitat.^[3]

Els receptors de cannabinoides (que estan acoblats a proteïnes G) tenen la capacitat de formar tant homodímers com heterodímers amb diversos tipus de receptors, com ara els receptors opioides mu, els de dopamina i els d'adenosina A2A.^[4]

Referències

↑ «Structure-activity relationships of [2',5'-bis-O-(tert-butyldimethylsilyl)-beta-D-ribofuranosyl]- 3'-spiro-5' '-(4' '-amino-1' ',2' '-oxathiole-2' ',2' '-dioxide)thymine derivatives as inhibitors of HIV-1 reverse transcriptase dimerization». J. Med. Chem., vol. 49, 16, 8-2006, p. 4834–41. DOI: 10.1021/jm0604575. PMID: 16884295.
↑ «Intermolecular disulfide bond formation in the NEMO dimer requires Cys54 and Cys347». Biochemical and Biophysical Research Communications, vol. 367, 1, 2-2008, p. 103–8. DOI: 10.1016/j.bbrc.2007.12.123. PMC: 2277332. PMID: 18164680.
↑ Amoutzias, Grigoris D.; Robertson, David L.; Van de Peer, Yves; Oliver, Stephen G. «Choose your partners: dimerization in eukaryotic transcription factors». Trends in Biochemical Sciences, vol. 33, 5, 01-05-2008, p. 220–229. DOI: 10.1016/j.tibs.2008.02.002. ISSN: 0968-0004. PMID: 18406148.
↑ Filipiuc, Leontina Elena; Ababei, Daniela Carmen; Alexa-Stratulat, Teodora; Pricope, Cosmin Vasilica; Bild, Veronica; Stefanescu, Raluca; Stanciu, Gabriela Dumitrita; Tamba, Bogdan-Ionel «Major Phytocannabinoids and Their Related Compounds: Should We Only Search for Drugs That Act on Cannabinoid Receptors?». Pharmaceutics, vol. 13, 11, 01-11-2021, p. 1823. DOI: 10.3390/pharmaceutics13111823. ISSN: 1999-4923. PMC: 8625816. PMID: 34834237.

Vegeu també

Dímer (química)

[pmid16884295-1] «Structure-activity relationships of [2',5'-bis-O-(tert-butyldimethylsilyl)-beta-D-ribofuranosyl]- 3'-spiro-5' '-(4' '-amino-1' ',2' '-oxathiole-2' ',2' '-dioxide)thymine derivatives as inhibitors of HIV-1 reverse transcriptase dimerization». J. Med. Chem., vol. 49, 16, 8-2006, p. 4834–41. DOI: 10.1021/jm0604575. PMID: 16884295.

[pmid18164680-2] «Intermolecular disulfide bond formation in the NEMO dimer requires Cys54 and Cys347». Biochemical and Biophysical Research Communications, vol. 367, 1, 2-2008, p. 103–8. DOI: 10.1016/j.bbrc.2007.12.123. PMC: 2277332. PMID: 18164680.

[3] Amoutzias, Grigoris D.; Robertson, David L.; Van de Peer, Yves; Oliver, Stephen G. «Choose your partners: dimerization in eukaryotic transcription factors». Trends in Biochemical Sciences, vol. 33, 5, 01-05-2008, p. 220–229. DOI: 10.1016/j.tibs.2008.02.002. ISSN: 0968-0004. PMID: 18406148.

[4] Filipiuc, Leontina Elena; Ababei, Daniela Carmen; Alexa-Stratulat, Teodora; Pricope, Cosmin Vasilica; Bild, Veronica; Stefanescu, Raluca; Stanciu, Gabriela Dumitrita; Tamba, Bogdan-Ionel «Major Phytocannabinoids and Their Related Compounds: Should We Only Search for Drugs That Act on Cannabinoid Receptors?». Pharmaceutics, vol. 13, 11, 01-11-2021, p. 1823. DOI: 10.3390/pharmaceutics13111823. ISSN: 1999-4923. PMC: 8625816. PMID: 34834237.

[1]

[2]

[3]

[4]