„Urease“ – Versionsunterschied
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Die Wirkungen von Urease wurden 1798 von [[Antoine François de Fourcroy|Fourcroy]] und [[Louis-Nicolas Vauquelin|Vauquelin]] entdeckt und 1861 von [[Louis Pasteur]] mit Mikroorganismen in Zusammenhang gebracht, die 1864 von [[Philippe Van Tieghem|Van Tieghem]] als ''Micrococcus ureae'' erstbeschrieben wurden. 1876 wurde Bakterien-Urease durch [[Frédéric Alphonse Musculus|Musculus]] isoliert und die katalytische Reaktion definiert. Erst die Entdeckung von [[Sojabohne]]n-Urease durch [[Takeuchi]] im Jahr 1909 und folgend deren Herstellung in großen Mengen machten tiefergehende Untersuchungen möglich.<ref>William Robert Fearon, »Urease«, ''Biochemical Journal'', 1923, xvii, S. 84-93, bes. S. 84, [http://www.biochemj.org/bj/017/0084/0170084.pdf Online].</ref> |
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== Weblinks == |
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Version vom 19. November 2008, 17:40 Uhr
| Urease (Klebsiella aerogenes) | ||
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| Bändermodell mit 2 Ni-Ionen (grün) nach PDB 2KAU | ||
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Vorhandene Strukturdaten: siehe UniProt-Eintrag | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 2319 = 3*(567+106+100) Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | 3*(α + β + γ) | |
| Kofaktor | 2 Ni2+ | |
| Bezeichner | ||
| Externe IDs |
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| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 3.5.1.5, Hydrolase | |
| Reaktionsart | Hydrolyse | |
| Substrat | Harnstoff + H2O | |
| Produkte | CO2 + 2 NH3 | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Urease-alpha | |
| Übergeordnetes Taxon | Bakterien | |
Die Urease ist ein Enzym, das Harnstoff in Kohlenstoffdioxid und Ammoniak spaltet:
Urease kommt besonders in Pflanzensamen, Bakterien, Krebsen und Meeres-Muscheln vor.
Insbesondere die Ureasen der Bodenbakterien spielen eine wichtige Rolle im Stickstoffkreislauf, denn ohne sie wäre eine Stickstoffdüngung durch den in Abwesenheit von Enzymen sehr hydrolysebeständigen Harnstoff, eines Bestandteils der Jauche, nicht möglich. Durch die Katalyseaktivität des Enzyms wird die Reaktionsgeschwindigkeit sehr stark um den Faktor 1014 erhöht. Die Urease aus Bohnen (und wohl auch der Bakterien) ist ein Metalloenzym und enthält Nickel.
Die Urease aus Schwertbohnen war eines der ersten Enzyme überhaupt, die um das Jahr 1930 durch James Batcheller Sumner gereinigt und kristallisiert werden konnten.
Urease wird auf Grund der Struktur des nickelhaltigen Zentrums in der metallorganischen Chemie als ein mögliches Modellsystem für die katalytische Aktivierung von Kohlenstoffdioxid angesehen. Komplexe N-Carbamate (Bindung des elektronenarmen Kohlenstoffatoms des Kohlenstoffdioxids an das elektronenreiche Stickstoffatom von Iminen/Aminen) mit Nickel (0- oder 2-wertig) als Zentralatom existieren und sind strukturell charakterisiert; infrarotspektroskopische Untersuchungen haben eine Energieabsenkung (Aktivierung) der thermodynamisch sehr stabilen C=O-Doppelbindungen nachweisen können. Jedoch steht der Nachweis der Übertragung von derartig „aktiviertem“ Kohlenstoffdioxid auf andere Substrate noch aus.
Medizinische Bedeutung
Organismen (z.B. Helicobacter pylori), welche Urease besitzen, sind oft Krankheitserreger des Verdauungssystems, da sie durch das freigesetzte Ammoniak im sauren Milieu des Magens überleben können. Das Gleiche gilt für die pathologischen Arten der Gattung Proteus, die so den Urogenitaltrakt besiedeln. Diese alkalische Reaktion des Ammoniaks wird auch zum Nachweis dieser Organismen eingesetzt (siehe: Helicobacter-Urease-Test).
Geschichtliches
Die Wirkungen von Urease wurden 1798 von Fourcroy und Vauquelin entdeckt und 1861 von Louis Pasteur mit Mikroorganismen in Zusammenhang gebracht, die 1864 von Van Tieghem als Micrococcus ureae erstbeschrieben wurden. 1876 wurde Bakterien-Urease durch Musculus isoliert und die katalytische Reaktion definiert. Erst die Entdeckung von Sojabohnen-Urease durch Takeuchi im Jahr 1909 und folgend deren Herstellung in großen Mengen machten tiefergehende Untersuchungen möglich.[1]