Urease
Vorlage:Infobox Enzym Die Urease ist ein Enzym, das Harnstoff in Kohlenstoffdioxid und Ammoniak spaltet:
Urease kommt besonders in Pflanzensamen, Bakterien, Krebsen und Meeres-Muscheln vor.
Insbesondere die Ureasen der Bodenbakterien spielen eine wichtige Rolle im Stickstoffkreislauf, denn ohne sie wäre eine Stickstoffdüngung durch den in Abwesenheit von Enzymen sehr hydrolysebeständigen Harnstoff, eines Bestandteils der Jauche, nicht möglich. Durch die Katalyseaktivität des Enzyms wird die Reaktionsgeschwindigkeit sehr stark um den Faktor 1014 erhöht. Die Urease aus Bohnen (und wohl auch der Bakterien) ist ein Metalloenzym und enthält Nickel.
Die Urease aus Schwertbohnen war eines der ersten Enzyme überhaupt, die um das Jahr 1930 durch James Batcheller Sumner gereinigt und kristallisiert werden konnten.
Urease wird auf Grund der Struktur des nickelhaltigen Zentrums in der metallorganischen Chemie als ein mögliches Modellsystem für die katalytische Aktivierung von Kohlenstoffdioxid angesehen. Komplexe N-Carbamate (Bindung des elektronenarmen Kohlenstoffatoms des Kohlenstoffdioxids an das elektronenreiche Stickstoffatom von Iminen/Aminen) mit Nickel (0- oder 2-wertig) als Zentralatom existieren und sind strukturell charakterisiert; infrarotspektroskopische Untersuchungen haben eine Energieabsenkung (Aktivierung) der thermodynamisch sehr stabilen C=O-Doppelbindungen nachweisen können. Jedoch steht der Nachweis der Übertragung von derartig „aktiviertem“ Kohlenstoffdioxid auf andere Substrate noch aus.
Medizinische Bedeutung
Organismen (z.B. Helicobacter pylori), welche Urease besitzen, sind oft Krankheitserreger des Verdauungssystems, da sie durch das freigesetzte Ammoniak im sauren Milieu des Magens überleben können. Das Gleiche gilt für die pathologischen Arten der Gattung Proteus, die so den Urogenitaltrakt besiedeln. Diese alkalische Reaktion des Ammoniaks wird auch zum Nachweis dieser Organismen eingesetzt (siehe: Helicobacter-Urease-Test).