Bastoncello

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Il bastoncello è una cellula fotosensibile della retina (ossia un fotorecettore). Consente la visione in condizioni di scarsa luminosità, ma non la percezione cromatica che è garantita dai coni.

Presenta una struttura peculiare nella quale rintracciamo:

1. una porzione esterna (caratterizzata da estroflessioni che ne aumentano la superficie, consentendo la compresenza di un maggior numero di pigmenti visivi);
2. una porzione interna (dove si trovano il nucleo cellulare e i mitocondri, che producono nuove molecole di pigmento);
3. un terminale sinapsico da cui vengono rilasciati i neurotrasmettitori.

Il numero dei bastoncelli in ogni occhio è all'incirca un numero compreso tra i 75 ed i 150 milioni circa^[1]. Ritenere che il loro numero medio sia 100 milioni appare una buona approssimazione aderente alle valutazioni ed evidenze scientifiche finora presentate dalle varie fonti: Alcune, come Osterberg nel 1935, ritengono il numero sia 120-150 milioni, mentre più recentemente, fonti come Curcio et al. nel 1990, propendono per il numero di 90-95 milioni.

Sui dischi rintracciamo la rodopsina (una proteina che funge da pigmento visivo). Poi c'è la trasducina (un enzima); queste molecole, se stimolate dall'energia elettromagnetica (luce), vengono attivate a cascata.

I bastoncelli hanno una funzione complementare ai coni. Infatti, operano in situazioni di scarsa visibilità (per esempio in una stanza poco illuminata) e garantiscono la cosiddetta visione scotopica (detta anche 'notturna').

La sensibilità dei bastoncelli è talmente elevata che un numero esiguo di fotoni è sufficiente per eccitarli^[2] o secondo altri studi, è sufficiente un unico fotone.^[3]

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Il ciclo visivo è una serie di reazioni chimiche che hanno luogo nei coni e nei bastoncelli e permettono di trasdurre il segnale luminoso in uno stimolo elettrico inviato al cervello. La proteina fondamentale e caratteristica dei bastoncelli per la trasduzione dello stimolo luminoso è la rodopsina, un complesso formato dalla proteina opsina e dal suo gruppo prostetico, l'11-cis-retinale, un derivato del β-carotene. L'opsina è una proteina collocata nel segmento esterno dei bastoncelli, precisamente all'interno della loro membrana discale. È provvista di sette α eliche transmembrana, pesa 40 KDa, e alla lisina 296 (nella settima elica) è legato l'11-cis-retinale. Nei coni al posto della rodopsina sono presenti tre diversi pigmenti proteici che assorbono le lunghezze d'onda corrispondenti al rosso, al verde e al blu.

Quando la rodopsina viene colpita da fotoni l'11-cis-retinale si isomerizza a tutto-trans-retinale in pochi picosecondi. La rodopsina in seguito all'isomerizzazione si riorganizza in varie forme intermedie della durata di poche decine di nanosecondi o di poche decine di microsecondi, ciascuna e dalla conformazione sconosciuta, precisamente la batorodopsina, la [lumirodopsina, la metarodopsina I, fino ad assumere una conformazione più stabile nella metarodopsina II, detta anche rodopsina attiva. La metarodopsina II si lega alla trasducina, una proteina G trimerica con legato GDP e il legame favorisce lo scambio del GDP con GTP. Il complesso metarodopsina II-trasducina con legato GTP si dissocia subito nella subunità α della trasducina, con legato GTP, nel complesso formato dalle subunità β e γ della trasducina e nella metarodopsina II.

La metarodopsina II è fosforilata dalla rodopsina chinasi con consumo di ATP, quindi la metarodopsina II fosforilata si lega all'arrestina che blocca la sua interazione con la trasducina, per poi dissociarsi in opsina e retinale tutto-trans. Il retinale tutto-trans viene trasformato dalla retinale reduttasi in tutto trans-retinolo, questo in 11-cis-retinolo, quindi in 11-cis-retinale che si lega ancora una volta all'opsina per formare rodopsina e iniziare un nuovo ciclo visivo. Nel frattempo la subunità α della trasducina con legato GTP interagisce con la fosfodiesterasi (un tetramero formato da una subunità α, una β e due subunità regolatrici γ), il legame converte il GTP in GDP+P (la subunità α della trasducina è funzionalmente un ATPasi) e permette alla subunità α di ricomporre il trimero della trasducina+GDP, mentre la fosfodiesterasi si divide in un complesso formato dalle subunità α e β e in un altro formato dalle γ.

Il primo complesso catalizza la trasformazione del cGMP (già ottenuto da GTP grazie alla guanilato ciclasi) in 5'-GMP + H⁺ chiudendo i canali del Na⁺ posti sulla membrana plasmatica del bastoncello, poi si riassocia alle subunità regolatrici γ. Questi canali infatti si trovano sempre parzialmente aperti nella cellula e sono mantenuti tali dal legame con cGMP, dunque una diminuzione del cGMP provoca una diminuzione dei canali del Na⁺ aperti.
A sua volta il cGMP è anche regolato dalla concentrazione di Ca²⁺ intracellulare, pompato nel citoplasma dagli stessi canali del Na⁺, in particolare se la concentrazione del Ca²⁺ citosolico aumenta, l'attività della guanilato ciclasi si abbassa, con conseguente minor produzione di cGMP da GTP, quando invece i canali del Na⁺ sono chiusi il Ca²⁺ rimane nello spazio extracellulare e la guanilato ciclasi è attiva. Normalmente il potenziale di riposo della membrana plasmatica di un bastoncello è -30 mV ed è mantenuta tale dallo stato parzialmente aperto in cui versano normalmente i canali del Na⁺. Quando il cGMP diminuisce i canali del Na⁺ aperti sono sempre meno, e questo provoca l'iperpolarizzazione della membrana sino a -35 mV per pochi millisecondi. In questo modo il segnale è trasdotto al cervello.

• Nuova enciclopedia della salute, 2002, Gruppo editoriale l'Espresso Spa

• Apparato visivo
• Cono (biologia)
• Occhio

• Wikimedia Commons contiene immagini o altri file su bastoncello

• (EN) rod, su Enciclopedia Britannica, Encyclopædia Britannica, Inc.

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