B3GAT3
Галактозилгалактозилксилозилпротеин-3-бета-глюкуронозилтрансфераза типа 3 (англ. Galactosylgalactosylxylosylprotein 3-beta-glucuronosyltransferase 3; B3GAT3) — мембранный белок, фермент из семейства глюкуронозилтрансфераз, продукт гена человека B3GAT3 [5][6]. Участвует в синтезе глюкозаминогликанов.
Функции
[править | править код]Белок гена B3GAT3 входит в семейство глюкуронозилтрансфераз. Ферменты этого семейства обладают высокой специфичностью по отношению к акцептору, они распознают невосстановляемые конечные группы сахаров и их аномерные связи. B3GAT3 катализирует реакцию переноса глюкуронила на последнем этапе биосинтеза протеогликанов и, таким образом, играет ключевую роль в образовании связи глюкозаминогликан-белок[6].
Тканевая локализация
[править | править код]Белок экспрессирован с низкой степенью во всех тканях.
Структура
[править | править код]Продукт гена B3GAT3 состоит из 335 аминокислот, молекулярная масса 37,1 кДа. Активный центр содержит Mn2+. Гомодимер, соединённый дисульфидной связью. Взаимодействует с 2-фосфоксилозофосфатазой PXYLP1.
Примечания
[править | править код]- 1 2 3 GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000149541 - Ensembl, May 2017
- 1 2 3 GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000071649 - Ensembl, May 2017
- ↑ Ссылка на публикацию человека на PubMed: Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
- ↑ Ссылка на публикацию мыши на PubMed: Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
- ↑ Kitagawa H., Tone Y., Tamura J., Neumann K. W., Ogawa T., Oka S., Kawasaki T., Sugahara K. Molecular cloning and expression of glucuronyltransferase I involved in the biosynthesis of the glycosaminoglycan-protein linkage region of proteoglycans (англ.) // J Biol Chem : journal. — 1998. — April (vol. 273, no. 12). — P. 6615—6618. — doi:10.1074/jbc.273.12.6615. — PMID 9506957.
- 1 2 Entrez Gene: B3GAT3 beta-1,3-glucuronyltransferase 3 (glucuronosyltransferase I). Архивировано 5 декабря 2010 года.
Литература
[править | править код]- Rual J. F., Venkatesan K., Hao T. et al. Towards a proteome-scale map of the human protein-protein interaction network. (англ.) // Nature : journal. — 2005. — Vol. 437, no. 7062. — P. 1173—1178. — doi:10.1038/nature04209. — PMID 16189514.
- Venkatesan N., Barré L., Benani A. et al. Stimulation of proteoglycan synthesis by glucuronosyltransferase-I gene delivery: A strategy to promote cartilage repair (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 2005. — Vol. 101, no. 52. — P. 18087—18092. — doi:10.1073/pnas.0404504102. — PMID 15601778. — PMC 535800.
- Gulberti S., Lattard V., Fondeur M. et al. Phosphorylation and sulfation of oligosaccharide substrates critically influence the activity of human beta1,4-galactosyltransferase 7 (GalT-I) and beta1,3-glucuronosyltransferase I (GlcAT-I) involved in the biosynthesis of the glycosaminoglycan-protein linkage region of proteoglycans (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2005. — Vol. 280, no. 2. — P. 1417—1425. — doi:10.1074/jbc.M411552200. — PMID 15522873.
- Gerhard D. S., Wagner L., Feingold E. A. et al. The Status, Quality, and Expansion of the NIH Full-Length cDNA Project: The Mammalian Gene Collection (MGC) (англ.) // Genome Res. : journal. — 2004. — Vol. 14, no. 10B. — P. 2121—2127. — doi:10.1101/gr.2596504. — PMID 15489334. — PMC 528928.
- Gulberti S., Fournel-Gigleux S., Mulliert G. et al. The functional glycosyltransferase signature sequence of the human beta 1,3-glucuronosyltransferase is a XDD motif (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2003. — Vol. 278, no. 34. — P. 32219—32226. — doi:10.1074/jbc.M207899200. — PMID 12794088.
- Strausberg R. L., Feingold E. A., Grouse L. H. et al. Generation and initial analysis of more than 15,000 full-length human and mouse cDNA sequences (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 2003. — Vol. 99, no. 26. — P. 16899—16903. — doi:10.1073/pnas.242603899. — PMID 12477932. — PMC 139241.
- Kitagawa H., Taoka M., Tone Y., Sugahara K. Human glycosaminoglycan glucuronyltransferase I gene and a related processed pseudogene: genomic structure, chromosomal mapping and characterization (англ.) // Biochem. J.[англ.] : journal. — 2001. — Vol. 358, no. Pt 3. — P. 539—546. — doi:10.1042/0264-6021:3580539. — PMID 11535117. — PMC 1222090.
- Pedersen L. C., Tsuchida K., Kitagawa H. et al. Heparan/chondroitin sulfate biosynthesis. Structure and mechanism of human glucuronyltransferase I (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2000. — Vol. 275, no. 44. — P. 34580—34585. — doi:10.1074/jbc.M007399200. — PMID 10946001.
- Ouzzine M., Gulberti S., Netter P. et al. Structure/function of the human Ga1beta1,3-glucuronosyltransferase. Dimerization and functional activity are mediated by two crucial cysteine residues (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2000. — Vol. 275, no. 36. — P. 28254—28260. — doi:10.1074/jbc.M002182200. — PMID 10842173.
- Tone Y., Kitagawa H., Imiya K. et al. Characterization of recombinant human glucuronyltransferase I involved in the biosynthesis of the glycosaminoglycan-protein linkage region of proteoglycans (англ.) // FEBS Lett.[англ.] : journal. — 1999. — Vol. 459, no. 3. — P. 415—420. — doi:10.1016/S0014-5793(99)01287-9. — PMID 10526176.
- Herman T., Horvitz H. R. Three proteins involved in Caenorhabditis elegans vulval invagination are similar to components of a glycosylation pathway (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1999. — Vol. 96, no. 3. — P. 974—979. — doi:10.1073/pnas.96.3.974. — PMID 9927678. — PMC 15335.